Titre :	Effet de quelques colorants alimentaires sur l'activité de l'α-amylase pancréatique porcine
Type de document :	texte manuscrit
Auteurs :	Nacira Belhadj, Auteur ; Meriem Djellikh, Auteur ; Amar Djeridane, Directeur de thèse
Editeur :	Laghouat : Université Amar Telidji - Département des sciences de la matière
Année de publication :	2018
Importance :	29 p.
Format :	30 cm.
Accompagnement :	1 disque optique numérique (CD-ROM)
Note générale :	Option : chimie organique appliquée
Langues :	Français
Mots-clés :	Colorants alimentaires  α-amylase (3L2L)  QSAR  docking
Résumé :	Pour la première fois, ce travail a étudié in vitro et in silico l’effet de quelques colorants alimentaires vis-à-vis de l’α-amylase pancréatique du porc. Nous avons également, testé l'acarbose comme inhibiteur de référence de cette enzyme. Les résultats obtenus in vitro montrent que le pouvoir antiamylasique (exprimé en IC50) se différencie selon la structure du colorant. Le colorant Bleu Patenté (SIN131) a exposé une activité inhibitrice plus importante que les autres dont son pouvoir antiamylasique est supérieur à l'acarbose. La relation structure-activité anti-α-amylasique de cette série de colorants, par une étude QSAR, a permis de trouver une forte corrélation entre les valeurs d’IC50 avec quatre descripteurs moléculaires. Cette régression linéaire confirme qu’une forte polarité (Apol) et une faible hydrophobie (ALogP) favorisent l’effet inhibiteur de ces colorants vis-à-vis de cette enzyme. Egalement, un rôle négatif du nombre des atomes lourds a été mis en évidence dans le phénomène d’inhibition ce cette enzyme. Enfin, le descripteur εlumo (affinité électronique) joue un rôle crucial sur le pouvoir inhibiteur de ces colorants vis-à-vis de cette enzyme par transfert d'électrons. Le criblage virtuel de l’inhibition de l’α-amylase par ces colorants, en utilisant Molegro Virtual Docker (MVD), montre la présence des complexes stables avec des énergies d’interaction résultant de la mise en place de liaisons hydrogène et plusieurs interactions hydrophobiques. Ainsi, les liaisons hydrogènes participent au moins en partie à l’effet inhibiteur de cette enzyme. Toutefois, les groupes sulfonâtes de ces colorants peuvent être les facteurs majeurs à l’inhibition de cette enzyme. D’autre part, MolDock Score, l’énergie d'interaction totale avec la pose et le nombre des atomes lourds sont parfaitement corrélée (R2> 0,72) à l’activité inhibitrice de ces colorants mesurée expérimentalement. En conclusion, les résultats obtenus dans ce travail sont encourageants et suggèrent que le colorant Bleu Patenté (SIN131) pourra être utilisé comme un nouvel agent antidiabétique.
note de thèses :	Mémoire de master en chimie

Effet de quelques colorants alimentaires sur l'activité de l'α-amylase pancréatique porcine [texte manuscrit] / Nacira Belhadj, Auteur ; Meriem Djellikh, Auteur ; Amar Djeridane, Directeur de thèse . - Laghouat : Université Amar Telidji - Département des sciences de la matière, 2018 . - 29 p. ; 30 cm. + 1 disque optique numérique (CD-ROM).
Option : chimie organique appliquée
Langues : Français

Mots-clés :	Colorants alimentaires  α-amylase (3L2L)  QSAR  docking
Résumé :	Pour la première fois, ce travail a étudié in vitro et in silico l’effet de quelques colorants alimentaires vis-à-vis de l’α-amylase pancréatique du porc. Nous avons également, testé l'acarbose comme inhibiteur de référence de cette enzyme. Les résultats obtenus in vitro montrent que le pouvoir antiamylasique (exprimé en IC50) se différencie selon la structure du colorant. Le colorant Bleu Patenté (SIN131) a exposé une activité inhibitrice plus importante que les autres dont son pouvoir antiamylasique est supérieur à l'acarbose. La relation structure-activité anti-α-amylasique de cette série de colorants, par une étude QSAR, a permis de trouver une forte corrélation entre les valeurs d’IC50 avec quatre descripteurs moléculaires. Cette régression linéaire confirme qu’une forte polarité (Apol) et une faible hydrophobie (ALogP) favorisent l’effet inhibiteur de ces colorants vis-à-vis de cette enzyme. Egalement, un rôle négatif du nombre des atomes lourds a été mis en évidence dans le phénomène d’inhibition ce cette enzyme. Enfin, le descripteur εlumo (affinité électronique) joue un rôle crucial sur le pouvoir inhibiteur de ces colorants vis-à-vis de cette enzyme par transfert d'électrons. Le criblage virtuel de l’inhibition de l’α-amylase par ces colorants, en utilisant Molegro Virtual Docker (MVD), montre la présence des complexes stables avec des énergies d’interaction résultant de la mise en place de liaisons hydrogène et plusieurs interactions hydrophobiques. Ainsi, les liaisons hydrogènes participent au moins en partie à l’effet inhibiteur de cette enzyme. Toutefois, les groupes sulfonâtes de ces colorants peuvent être les facteurs majeurs à l’inhibition de cette enzyme. D’autre part, MolDock Score, l’énergie d'interaction totale avec la pose et le nombre des atomes lourds sont parfaitement corrélée (R2> 0,72) à l’activité inhibitrice de ces colorants mesurée expérimentalement. En conclusion, les résultats obtenus dans ce travail sont encourageants et suggèrent que le colorant Bleu Patenté (SIN131) pourra être utilisé comme un nouvel agent antidiabétique.
note de thèses :	Mémoire de master en chimie