Chromatographie d'echange d'ions des proteines / M.O. Nicolas-Simonnot in Récents progrés en génie des procédés, VOL 5 N°15 ([04/09/1991])

Public ISBD [article]  in Récents progrés en génie des procédés > VOL 5 N°15 [04/09/1991] . - p. 179 Titre : Chromatographie d'echange d'ions des proteines : Modele phenomenologique du comportement acidobasique de l'albumine Type de document : texte imprimé Auteurs : M.O. Nicolas-Simonnot, Auteur ; G. Grévillot, Auteur Année de publication : 1991 Article en page(s) : p. 179 Langues : Français Résumé : La chromatographie d'échange d'ions des protéines est basée sur les propriétés électrostatiques de ces molécules. En vue de représenter le comportement d'une protéine en tant que macro-ion, un modèle phénoménologique est proposé ici, dans lequel l'albumine (protéine modèle) est représentée par cinq classes de sites ionisables, identifiés à partir de la composition en acides aminés. Ce modèle est validé expérimentalement par dosage acide-base. Il permet la prévision de l'état d'ionisation de la protéine, donc le calcul de sa charge nette, selon les conditions expérimentales. [article] Chromatographie d'echange d'ions des proteines : Modele phenomenologique du comportement acidobasique de l'albumine [texte imprimé] / M.O. Nicolas-Simonnot, Auteur ; G. Grévillot, Auteur . - 1991 . - p. 179. Langues : Français in Récents progrés en génie des procédés > VOL 5 N°15 [04/09/1991] . - p. 179 Résumé : La chromatographie d'échange d'ions des protéines est basée sur les propriétés électrostatiques de ces molécules. En vue de représenter le comportement d'une protéine en tant que macro-ion, un modèle phénoménologique est proposé ici, dans lequel l'albumine (protéine modèle) est représentée par cinq classes de sites ionisables, identifiés à partir de la composition en acides aminés. Ce modèle est validé expérimentalement par dosage acide-base. Il permet la prévision de l'état d'ionisation de la protéine, donc le calcul de sa charge nette, selon les conditions expérimentales.

Purification par chromatographie d'une enzyme Issue d'un jus brut de fermentation / C. Fargues in Récents progrés en génie des procédés, VOL 5 N°15 ([04/09/1991])

Public ISBD [article]  in Récents progrés en génie des procédés > VOL 5 N°15 [04/09/1991] . - p. 157 Titre : Purification par chromatographie d'une enzyme Issue d'un jus brut de fermentation Type de document : texte imprimé Auteurs : C. Fargues, Auteur ; G. Grévillot, Auteur Année de publication : 1991 Article en page(s) : p. 157 Langues : Français Résumé : Cet article étudie la purification d'une enzyme, la pénicilline acylase, à partir d'un jus brut de fermentation. Avec principalement deux étapes chromatographiques, on obtient une enzyme très pure avec un rendement global proche de 100%. On présente ensuite les premières études de l'adsorption de l'enzyme purifiée sur un support dont les propriétés d'adsorption sont encore peu connues quantitativement : l'hydroxyapatite, ceci en vue de la modélisation d'une colonne. [article] Purification par chromatographie d'une enzyme Issue d'un jus brut de fermentation [texte imprimé] / C. Fargues, Auteur ; G. Grévillot, Auteur . - 1991 . - p. 157. Langues : Français in Récents progrés en génie des procédés > VOL 5 N°15 [04/09/1991] . - p. 157 Résumé : Cet article étudie la purification d'une enzyme, la pénicilline acylase, à partir d'un jus brut de fermentation. Avec principalement deux étapes chromatographiques, on obtient une enzyme très pure avec un rendement global proche de 100%. On présente ensuite les premières études de l'adsorption de l'enzyme purifiée sur un support dont les propriétés d'adsorption sont encore peu connues quantitativement : l'hydroxyapatite, ceci en vue de la modélisation d'une colonne.

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