Contribution à l’étude de l’activation de l’activité orthoaminophénol oxydase de la tyrosinase de truffe (Terfezia leonis Tul.) par le sodium dodécyl sulfate / Yacine Hammouda

Public ISBD Titre : Contribution à l’étude de l’activation de l’activité orthoaminophénol oxydase de la tyrosinase de truffe (Terfezia leonis Tul.) par le sodium dodécyl sulfate Type de document : texte manuscrit Auteurs : Yacine Hammouda, Auteur ; Hicham Gouzi, Directeur de thèse Editeur : Laghouat : Université Amar Telidji - Département de biologie Année de publication : 2014 Importance : 53 p. Format : 27 cm. Accompagnement : 1 disque optique numérique (CD-ROM) Note générale : Option : Biochimie des produits naturels Langues : Français Catégories : THESES :14 biologie Mots-clés : Terfezia leonis Tul.  2-aminophénol  Tyrosinase  aminophénol oxydase  Activation  SDS Résumé : Dans ce travail l’effet du SDS sur l’activité o-aminophénol oxydase de la tyrosinase de truffe de désert a été étudié pour la première fois. L’activité o-aminophénol oxydase est mesurée par spectrophotométrie à 430 nm en présence du 2-aminophénol comme substrat (pH 8.0 et 30°C). L’activité o-aminophénol oxydase latente est seulement activée par les détergents anioniques. Le profile d’activation de l’enzyme par le SDS dépend fortement du pH du milieu. Aux concentrations supérieures à 2.5 mM du SDS l’enzyme est inhibée (la concentration micellaire critique du SDS varie de 7 à 10 mM dans l’eau à 25 °C). La représentation de?Lineweaver Burk indique que le SDS cause une augmentation des paramètres cinétiques Km et Vmax et de pouvoir catalytique de l’enzyme. note de thèses : Mémoire de master en sciences biologiques Contribution à l’étude de l’activation de l’activité orthoaminophénol oxydase de la tyrosinase de truffe (Terfezia leonis Tul.) par le sodium dodécyl sulfate [texte manuscrit] / Yacine Hammouda, Auteur ; Hicham Gouzi, Directeur de thèse . - Laghouat : Université Amar Telidji - Département de biologie, 2014 . - 53 p. ; 27 cm. + 1 disque optique numérique (CD-ROM). Option : Biochimie des produits naturels Langues : Français Catégories : THESES :14 biologie Mots-clés : Terfezia leonis Tul.  2-aminophénol  Tyrosinase  aminophénol oxydase  Activation  SDS Résumé : Dans ce travail l’effet du SDS sur l’activité o-aminophénol oxydase de la tyrosinase de truffe de désert a été étudié pour la première fois. L’activité o-aminophénol oxydase est mesurée par spectrophotométrie à 430 nm en présence du 2-aminophénol comme substrat (pH 8.0 et 30°C). L’activité o-aminophénol oxydase latente est seulement activée par les détergents anioniques. Le profile d’activation de l’enzyme par le SDS dépend fortement du pH du milieu. Aux concentrations supérieures à 2.5 mM du SDS l’enzyme est inhibée (la concentration micellaire critique du SDS varie de 7 à 10 mM dans l’eau à 25 °C). La représentation de?Lineweaver Burk indique que le SDS cause une augmentation des paramètres cinétiques Km et Vmax et de pouvoir catalytique de l’enzyme. note de thèses : Mémoire de master en sciences biologiques

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