Catalogue des ouvrages Université de Laghouat
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Auteur Mustapha El Amine Hazedje
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| Titre : | Étude cinétique de l'inhibition de l'activité catécholase de la ppo de truffe (Terfezia Leonis Tul) par l'extrait méthanolique de deux plantes du genre Artemisia | | Type de document : | texte manuscrit | | Auteurs : | Mustapha El Amine Hazedje, Auteur ; Djilali Abdo el Mouiz, Auteur ; Meriem Bendahgane, Auteur ; Hicham Gouzi, Directeur de thèse | | Editeur : | Laghouat : Université Amar Telidji - Département de biologie | | Année de publication : | 2016 | | Importance : | 45 p. | | Format : | 30 cm. | | Accompagnement : | 1 disque optique numérique (CD-ROM) | | Note générale : | Option : Biochimie des produits naturels | | Langues : | Français | | Mots-clés : | Tyrosinase, Extrait méthanolique, Cinétique, Inhibition. | | Résumé : | Ce travail avait pour objectif d’étudier la cinétique d’inhibition de l’activité catécholase de la tyrosinase de truffe (Terfezia leonis Tul) par les extraits méthanolique d’Artemisia herba alba, et d’Artemisia compestris. L’activité catécholase est mesurée par spectrophotométrie graphique à 410 nm, à pH 7.0 et à 30°C, en présence de catéchol comme substrat. L’augmentation de la concentration des extraits méthanoliques des deux plantes provoque une diminution de l’activité catécholase et une diminution de l’affinité de l’enzyme vis-à-vis de son substrat. L’étude cinétique montre que les extraits méthanoliques d'Artemisia herba alba et d’Artemisia campestris agissent entant qu’inhibiteurs compétitifs sur l’activité catécholase de la tyrosinase de truffe, et leurs constantes cinétiques d’inhibtion (KI) sont respectivement : 0,74 mg/mL et 5.30 mg/mL. L’extrait méthanolique d’Artemisia campestris (IC50 = 1.18 mg/mL) a pouvoir inhibiteur le plus élevé sur l’activité catécholase par rapport à celui de l’extrait d’Artemisia herba halba (IC50 = 3.13 mg/mL). Les plantes du genre Artemisia représentent donc une source considérable d’inhibiteurs naturels de la tyrosinase qui peuvent être utilisés pour le contrôle du brunissement enzymatique de la truffe (Terfezia leonis Tul). | | note de thèses : | Mémoire de master en sciences biologiques |
Étude cinétique de l'inhibition de l'activité catécholase de la ppo de truffe (Terfezia Leonis Tul) par l'extrait méthanolique de deux plantes du genre Artemisia [texte manuscrit] / Mustapha El Amine Hazedje, Auteur ; Djilali Abdo el Mouiz, Auteur ; Meriem Bendahgane, Auteur ; Hicham Gouzi, Directeur de thèse . - Laghouat : Université Amar Telidji - Département de biologie, 2016 . - 45 p. ; 30 cm. + 1 disque optique numérique (CD-ROM). Option : Biochimie des produits naturels Langues : Français | Mots-clés : | Tyrosinase, Extrait méthanolique, Cinétique, Inhibition. | | Résumé : | Ce travail avait pour objectif d’étudier la cinétique d’inhibition de l’activité catécholase de la tyrosinase de truffe (Terfezia leonis Tul) par les extraits méthanolique d’Artemisia herba alba, et d’Artemisia compestris. L’activité catécholase est mesurée par spectrophotométrie graphique à 410 nm, à pH 7.0 et à 30°C, en présence de catéchol comme substrat. L’augmentation de la concentration des extraits méthanoliques des deux plantes provoque une diminution de l’activité catécholase et une diminution de l’affinité de l’enzyme vis-à-vis de son substrat. L’étude cinétique montre que les extraits méthanoliques d'Artemisia herba alba et d’Artemisia campestris agissent entant qu’inhibiteurs compétitifs sur l’activité catécholase de la tyrosinase de truffe, et leurs constantes cinétiques d’inhibtion (KI) sont respectivement : 0,74 mg/mL et 5.30 mg/mL. L’extrait méthanolique d’Artemisia campestris (IC50 = 1.18 mg/mL) a pouvoir inhibiteur le plus élevé sur l’activité catécholase par rapport à celui de l’extrait d’Artemisia herba halba (IC50 = 3.13 mg/mL). Les plantes du genre Artemisia représentent donc une source considérable d’inhibiteurs naturels de la tyrosinase qui peuvent être utilisés pour le contrôle du brunissement enzymatique de la truffe (Terfezia leonis Tul). | | note de thèses : | Mémoire de master en sciences biologiques |
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| MB 01-27-1 | MB 01-27-1 | Thése | BIBLIOTHEQUE DE FACULTE DES SCIENCES | théses (sci) | Disponible |
| MB 01-27-2 | MB 01-27-2 | Thése | BIBLIOTHEQUE DE FACULTE DES SCIENCES | théses (sci) | Disponible |
| Titre : | Étude cinétique de l'inhibition de la tyrosinase de Truffe par les extraits méthanolique de trois plante | | Type de document : | texte manuscrit | | Auteurs : | Mustapha El Amine Hazedje, Auteur ; Djilali Abdo el Mouiz, Auteur ; Meriem Bendahgane, Auteur ; Hicham Gouzi, Directeur de thèse | | Editeur : | Laghouat : Université Amar Telidji - Département de biologie | | Année de publication : | 2016 | | Importance : | 52 p. | | Format : | 30 cm. | | Note générale : | Option : Génie biologique | | Langues : | Français | | Mots-clés : | Tyrosinase Extrait méthanolique Cinétique Inhibition Brunissement | | Résumé : | Ce travail avait pour objectif d’étudier la cinétique d’inhibition de l’activité catécholase de la tyrosinase de truffe (Terfezia leonis Tul) par les extraits méthanolique d’Artemisia herba alba, et d’Artemisia compestris. L’activité catécholase est mesurée par spectrophotométrie graphique à 410 nm, à pH 7.0 et à 30°C, en présence de catéchol comme substrat. L’augmentation de la concentration des extraits méthanoliques des deux plantes provoque une diminution de l’activité catécholase et une diminution de l’affinité de l’enzyme vis-à-vis de son substrat. L’étude cinétique montre que les extraits méthanoliques d'Artemisia herba alba et d’Artemisia campestris agissent entant qu’inhibiteurs compétitifs sur l’activité catécholase de la tyrosinase de truffe, et leurs constantes cinétiques d’inhibtion (KI) sont respectivement : 0,74 mg/mL et 5.30 mg/mL. L’extrait méthanolique d’Artemisia campestris (IC50 = 1.18 mg/mL) a pouvoir inhibiteur le plus élevé sur l’activité catécholase par rapport à celui de l’extrait d’Artemisia herba halba (IC50 = 3.13 mg/mL). Les plantes du genre Artemisia représentent donc une source considérable d’inhibiteurs naturels de la tyrosinase qui peuvent être utilisés pour le contrôle du brunissement enzymatique de la truffe (Terfezia leonis Tul). | | note de thèses : | Mémoire de master en sciences biologiques |
Étude cinétique de l'inhibition de la tyrosinase de Truffe par les extraits méthanolique de trois plante [texte manuscrit] / Mustapha El Amine Hazedje, Auteur ; Djilali Abdo el Mouiz, Auteur ; Meriem Bendahgane, Auteur ; Hicham Gouzi, Directeur de thèse . - Laghouat : Université Amar Telidji - Département de biologie, 2016 . - 52 p. ; 30 cm. Option : Génie biologique Langues : Français | Mots-clés : | Tyrosinase Extrait méthanolique Cinétique Inhibition Brunissement | | Résumé : | Ce travail avait pour objectif d’étudier la cinétique d’inhibition de l’activité catécholase de la tyrosinase de truffe (Terfezia leonis Tul) par les extraits méthanolique d’Artemisia herba alba, et d’Artemisia compestris. L’activité catécholase est mesurée par spectrophotométrie graphique à 410 nm, à pH 7.0 et à 30°C, en présence de catéchol comme substrat. L’augmentation de la concentration des extraits méthanoliques des deux plantes provoque une diminution de l’activité catécholase et une diminution de l’affinité de l’enzyme vis-à-vis de son substrat. L’étude cinétique montre que les extraits méthanoliques d'Artemisia herba alba et d’Artemisia campestris agissent entant qu’inhibiteurs compétitifs sur l’activité catécholase de la tyrosinase de truffe, et leurs constantes cinétiques d’inhibtion (KI) sont respectivement : 0,74 mg/mL et 5.30 mg/mL. L’extrait méthanolique d’Artemisia campestris (IC50 = 1.18 mg/mL) a pouvoir inhibiteur le plus élevé sur l’activité catécholase par rapport à celui de l’extrait d’Artemisia herba halba (IC50 = 3.13 mg/mL). Les plantes du genre Artemisia représentent donc une source considérable d’inhibiteurs naturels de la tyrosinase qui peuvent être utilisés pour le contrôle du brunissement enzymatique de la truffe (Terfezia leonis Tul). | | note de thèses : | Mémoire de master en sciences biologiques |
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| MB 06-187-1 | MB 06-187-1 | Thése | BIBLIOTHEQUE DE FACULTE DES SCIENCES | théses (sci) | Disponible |
| MB 06-187-2 | MB 06-187-2 | Thése | BIBLIOTHEQUE DE FACULTE DES SCIENCES | théses (sci) | Disponible |
